Jesús Angulo Álvarez

Grupo: Interacciones biomoleculares y glicobiología estructural

Posición: Investigador científico CSIC

Contacto

Tel. ext: 446266

Laboratorio: L E110

Despacho: D 220

Correo electrónico:

ORCID: 0000-0001-7250-5639

🌐 Angulo Lab

Biografía

Jesús Angulo es Investigador Científico del CSIC en el Instituto de Investigaciones Químicas (IIQ, CSIC/Universidad de Sevilla) desde diciembre de 2021. Anteriormente fue Investigador Distinguido Senior Beatriz Galindo en el Departamento de Química Orgánica de la Universidad de Sevilla (diciembre 2019 – diciembre 2021) y Associate Professor en la Universidad de East Anglia (UEA), Norwich, Reino Unido, donde inició su grupo de investigación en 2013. Durante su formación obtuvo una beca predoctoral de la Fundación Ramón Areces en el IIQ (1999-2002), una beca postdoctoral Marie Curie Intra-europea Individual en la Universidad de Lübeck, Alemania (2003-2005), una beca postdoctoral Juan de la Cierva en el CSIC (2006-2008), y un contrato Ramón y Cajal (2008-2013) en el CSIC. Su trayectoria científica comenzó en el CSIC (Sevilla) en el laboratorio del Prof. M. Martin-Lomas, donde realizó su tesis doctoral (2002) bajo la supervisión del Dr. Pedro M. Nieto, centrada en química de carbohidratos y glicobiología estructural de glicosaminoglicanos (GAGs). En Lübeck (2003) se especializó en RMN de transferencia para interacciones proteína-ligando con el Prof. Thomas Peters.

En 2006 regresó al CSIC (Sevilla) con una ayuda de reintegración Marie Curie para trabajar en interacciones de GAGs, glicomiméticos y gliconanopartículas con receptores inmunológicos. De agosto de 2013 a diciembre de 2019, su grupo en la UEA desarrolló nuevos métodos de RMN y computacionales para interacciones aplicados a sistemas como microbiota intestinal, infección por patógenos (Salmonella), hidrolasas de carbohidratos y nuevas aplicaciones de STD NMR a hidrogeles. Desde diciembre de 2019, su grupo en el IIQ se centra en generar nuevas aproximaciones espectroscópicas combinadas con química computacional para obtener estructuras 3D de complejos ligando-proteína débiles, dirigidas al estudio de interacciones proteína-glicano, y al desarrollo de fármacos basado en fragmentos (FBDD). Sus contribuciones incluyen: (i) Jesús fue pionero en obtener afinidades proteína-ligando por STD NMR, metodología ampliamente adoptada, (ii) demostró por primera vez el uso de STD NMR para caracterizar unión multimodal de ligandos, (iii) desarrolló la metodología DEEP-STD NMR para determinar la orientación bioactiva del ligando en el sitio activo, (iv) desarrolló el software RedMat para validación de modelos 3D, (v) demostró la aplicabilidad de RedMat para hacer estudios de interacciones en proteínas de membrana en células vivas, y (vi) desarrolló la metodología “EPM-STD NMR (Epitope Perturbation by Mutation STD NMR)”, para la determinación de estructuras de complejos débiles.

Recibió el premio “Mejor Director de Tesis 2019 de la universidad (UEA)”, Norwich. Actualmente es Honorary Professor de la UEA, fue Visiting Professor de la Università degli Studio di Milano, es Director Científico de la Plataforma de Interacciones Biomoleculares (CSIC) y Presidente del Grupo Especializado de RMN (GERMN) de la RSEQ.

Interés de investigación

• Caracterización estructural de interacciones ligando-receptor mediante espectroscopia de RMN
  – Interacciones débiles proteína-ligando. Descubrimiento de fármacos basado en fragmentos.
  – Interacciones carbohidrato-proteína. Carbohidratos en la administración de fármacos.
  – Interacciones fármaco-transportador.
  – RMN basada en ligando para interacciones ligando-proteína intracelulares.
• Estructura y dinámica de moléculas biológicamente activas de tamaño pequeño/mediano.

Publicaciones destacadas

• Nepravishta., et al. «Fast and reliable NMR-based fragment scoring for drug discovery «. Journal of the American Chemical Society. 2025, , 147, 44, 40296–40304.
• Monaco., et al. «On-Cell Saturation Transfer Difference NMR Spectroscopy on Ion Channels: Characterizing Negative Allosteric Modulator Binding Interactions of P2X7». Journal of the American Chemical Society. 2025, 147, 32400−32411
• Nepravishta., et al. «Fast Quantitative Validation of 3D Models of Low-Affinity Protein-Ligand Complexes by STD NMR Spectroscopy». Journal of Medicinal Chemistry, 2024, 67, 10025−10034.
• Silva-Díaz A., et al. «Fluorinated Man(9) as a High Mannose Mimetic to Unravel Its Recognition by DC-SIGN Using NMR «. Journal of the American Chemical Society. 2023, 145, 26009.
• Monaco S., et al. “Imaging Saturation Transfer Difference (STD) NMR: Affinity and Specificity of Protein-Ligand Interactions from a Single NMR Sample”. Journal of the American Chemical Society. 2023, 145, 16391.
• Bell, A., et al. “Elucidation of a novel sialic acid metabolism pathway in mucus-foraging bacteria unravels mechanisms of adaptation to the gut”. Nature Microbiology. 2019, 4, 2393
• Park, J., et al. “Structural basis for arginine glycosylation of host substrates by bacterial effector proteins”. Nature Communications. 2018, 9, 4283.
• Monaco, S., Tailford, L. E., Juge, N. & Angulo, J. “Differential Epitope Mapping by STD NMR Spectroscopy to Reveal the Nature of Protein–Ligand Contacts”. Angewandte Chemie International Edition 2017, 56, 48, pp. 15289.
• Owen, C. D., et al. “Unravelling the specificity and mechanism of sialic acid recognition by the gut symbiont Ruminococcus gnavus”. Nature Communications. 2017, 8, 2196.
• Muñoz-García, J. C., et al. “Langerin-Heparin Interaction: Two BindingSites for Small and Large Ligands by a combination of NMR Spectroscopy and Cross-Linking Mapping Experiments”. Journal of the American Chemical Society. 2015, 137, 4100.