Grupo: Laboratorio de glicosistemas

Posición: Investigador científico

Contacto

Tel. ext: 446268

Laboratorio: L S002

Despacho: D S011

Correo electrónico:

ORCID: 0000-0002-4074-9011

Biografía

Pedro M. Nieto obtuvo su doctorado en la Universidad Autónoma de Madrid en 1994 bajo la supervisión del Prof. Javier de Mendoza y la Dra. Pilar Prados, en Química Supramolecular de calix[6]arenos, con honores. Después realizó trabajos postdoctorales en el Instituto Nacional de Investigación Médica del Consejo de Investigación Médica, con el Dr. Jim Feeney, en el Departamento de Estructura Molecular, trabajando en Resonancia Magnética Nuclear (RMN) de proteínas. Estaba interesado en los aspectos dinámicos y en la relación entre estructura y dinámica. En 1997, me trasladé al Instituto de Investigaciones Químicas en Sevilla, uniéndome al “Grupo de Carbohidratos” con el Prof. Manuel Martín-Lomas, donde me encargué de los proyectos estructurales. En 2001, me concedieron una Beca Ramón y Cajal y en 2002 me convertí en Científico Titular del CSIC. Desde entonces, he trabajado en diferentes aspectos del Reconocimiento Molecular de Biomoléculas, siempre desde una perspectiva estructural y combinando datos experimentales de RMN con cálculos teóricos.
Durante este tiempo, he sido galardonado con seis Plan Nacional, dos de la Junta de Andalucía y dos contratos de investigación como IP, además de participar como miembro del equipo de investigación. Además, he asumido funciones como responsable de las instalaciones de RMN del IIQ. En 2010, fui ascendido a Investigador del CSIC. Desde 2012 hasta 2020, fui Director Científico de la Plataforma de Biointeractómica de cicCartuja, participando en solicitudes de financiación, definición y puesta en marcha de infraestructuras, cesando en 2020.

Interés de investigación

1. Bases moleculares del reconocimiento molecular de carbohidratos por proteínas utilizando NMR y herramientas computacionales (MD, MD-tar y docking) en sistemas en intercambio rápido.
1.1. Glicosaminoglicanos y Factores de Crecimiento (FGF-1 y 2, ECP, MDK, PTN)
1.2. Interacciones entre GAG, análogos de estos y C-Lectinas (DC-SIGN y Langerina)

2. Nuevas secuencias y herramientas de NMR para la elucidación estructural.

3. Aspectos metodológicos de NMR en proteínas redox.

Publicaciones destacadas

• Angulo, J., and P. M. Nieto. “STD-NMR: Application to Transient Interactions between Biomolecules-a Quantitative Approach.” European Biophysics Journal 40, no. 12 (2011): 1357–69. https://doi.org/10.1007/s00249-011-0749-5.
• Angulo, J., R. Ojeda, J. L. de Paz, et al. “The Activation of Fibroblast Growth Factors (FGFs) by Glycosaminoglycans: Influence of the Sulfation Pattern on the Biological Activity of FGF-1.” ChemBioChem 5, no. 1 (2004): 55–61. https://doi.org/10.1002/cbic.200300696.
• Canales, A., J. Angulo, R. Ojeda, et al. “Conformational Flexibility of a Synthetic Glycosylaminoglycan Bound to a Fibroblast Growth Factor. FGF-1 Recognizes Both the (1)C(4) and (2)S(O) Conformations of a Bioactive Heparin-like Hexasaccharide.” Journal of the American Chemical Society 127, no. 16 (2005): 5778–79. https://doi.org/10.1021/ja043363y.
• Diaz-Moreno, I., P. M. Nieto, R. Del Conte, et al. “A Non-Damaging Method to Analyze the Configuration and Dynamics of Nitrotyrosines in Proteins.” Chemistry – A European Journal 18, no. 13 (2012): 3872–78. https://doi.org/10.1002/chem.201103413.
• García-Jiménez, M. José, Sergi Gil, Pedro Domínguez-Rodriguez, et al. “Interaction Studies by NMR on the Multivalent Interaction between Chondroitin Sulfate E Derivatives and the Langerin Receptor.” Organic & Biomolecular Chemistry 23, no. 38 (2025): 8704–18. https://doi.org/10.1039/D5OB00845J.
• Nieto, P. M., B. Birdsall, W. D. Morgan, T. A. Frenkiel, A. R. Gargaro, and J. Feeney. “Correlated Bond Rotations in Interactions of Arginine Residues with Ligand Carboxylate Groups in Protein Ligand Complexes.” FEBS Letters 405, no. 1 (1997): 16–20. https://doi.org/10.1016/S0014-5793(97)00147-6.
• Perez, Serge, Olga Makshakova, Jesus Angulo, et al. “Glycosaminoglycans: What Remains To Be Deciphered?” JACS Au 3, no. 3 (2023): 628–56. https://doi.org/10.1021/jacsau.2c00569.
• Porkolab, V., E. Chabrol, N. Varga, et al. “Rational-Differential Design of Highly Specific Glycomimetic Ligands: Targeting DC-SIGN and Excluding Langerin Recognition.” ACS Chemical Biology 13, no. 3 (2018): 600–608. https://doi.org/10.1021/acschembio.7b00958.
• Solera, C., G. Macchione, S. Maza, et al. “Chondroitin Sulfate Tetrasaccharides: Synthesis, Three-Dimensional Structure and Interaction with Midkine.” Chemistry – A European Journal 22, no. 7 (2016): 2356–69. https://doi.org/10.1002/chem.201504440.