Grupo: Dinámica Molecular de los Procesos Biológicos

Posición: Profesor Titular de la Universidad de Sevilla

Contacto

Tel. ext: 446251

Despacho: D S004

Correo electrónico:

ORCID: 0000-0001-8973-8009

Biografía

Antonio J. Díaz-Quintana es Profesor Titular de Bioquímica y Biología Molecular en la Universidad de Sevilla. Licenciado en Biología (1990) y Doctor en Ciencias Biológicas (1995), completó su formación con los profesores Gordon Tollin (Universidad de Arizona, EE. UU.) y Lucia Banci (Universidad de Florencia, Italia). Entre 1995 y 1997 desarrolló su actividad investigadora en el Centro de Estudios Nucleares de Saclay (Francia), donde contribuyó al establecimiento de la secuencia de las reacciones de transferencia electrónica en el lado aceptor del fotosistema I.

A su regreso a España se incorporó al Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis (IBVF), integrándose en el grupo Proteómica Estructural y Funcional, posteriormente denominado Biointeractómica. Su investigación se ha centrado en los determinantes estructurales de las macromoléculas biológicas responsables de su dinámica, estabilidad y función. Tras las reorganizaciones del grupo en 2010 y 2022, continuó su actividad mediante una línea de investigación independiente.

Ha sido investigador principal de dos proyectos financiados por la Junta de Andalucía, uno de ellos con apoyo adicional del programa europeo ELISA, que permitió la realización de experimentos en grandes instalaciones científicas europeas. Es autor de más de 100 publicaciones científicas, una patente y varios capítulos de libro, ha dirigido cuatro tesis doctorales y ha participado en numerosos proyectos nacionales e internacionales. Actualmente desarrolla un contrato de investigación con la Asociación ENACH.

Interés de investigación

La función biológica surge del conjunto de interacciones físicas que gobiernan el comportamiento de átomos y moléculas. Al nivel molecular, estas interacciones determinan propiedades fundamentales como la estabilidad, la dinámica, la reactividad y la actividad catalítica. Nuestra investigación persigue esclarecer los principios fisicoquímicos que subyacen a los procesos biológicos mediante la integración de aproximaciones estructurales, espectroscópicas y computacionales.

La comprensión de los sistemas biológicos requiere el estudio de fenómenos moleculares a múltiples escalas espaciales y temporales. A nivel atómico, investigamos la estructura electrónica de los cofactores enzimáticos para caracterizar los factores que determinan la dinámica, la estabilidad termodinámica y la función catalítica de las enzimas. A nivel macromolecular, analizamos la dinámica de proteínas y la unión de ligandos como elementos clave de la actividad biológica, la regulación y la estabilidad estructural. En el ámbito de las enfermedades raras, nuestra investigación se centra actualmente en dos enzimas mitocondriales: la pantotenato-quinasa y la sulfito-oxidasa. En la pantotenato quinasa estudiamos el papel de residuos en los que se concentra una elevada proporción de las mutaciones asociadas a la enfermedad. En la sulfito-oxidasa analizamos los efectos de mutaciones patogénicas sobre la estructura electrónica del centro activo de molibdeno, con el objetivo de establecer cómo las interacciones electrónicas mediadas por el cofactor modulan la actividad catalítica y la función enzimática.

Asimismo, mantenemos colaboraciones científicas con los equipos de Jesús de la Cruz y Marco Betti. Con el primero, investigamos las interacciones moleculares que gobiernan la progresión ordenada de la maduración ribosomal. Con el segundo, desarrollamos estudios estructurales y funcionales de nuevas glutaredoxinas vegetales dirigidos a dilucidar los determinantes de su actividad bioquímica y de sus funciones fisiológicas.

Publicaciones destacadas

• Mondéjar-Durán, J., Díaz-Quintana, A. , Ganfornina, M.D. , Sánchez, D. (2026) Apolipoprotein D acts as a chaperone of Aβ peptide delaying its assembly into amyloid aggregate. Cell. Mol. Life Sci. DOI: https://doi.org/10.1007/s00018-026-06339-2
• González-Arzola, K., Díaz-Quintana, A., Bernardo- García, N. et al. (2022) Nucleus-translocated mitochondrial cytochrome c liberates nucleophosmin-sequestered ARF t umor suppressor by changing nucleolar liquid–liquid phase separation. Nat Struct Mol Biol 29, 1024–1036 (2022). DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-022-00842-3
• Rivero-Rodríguez, F., Díaz-Quintana, A., Velázquez-Cruz, A. et al. (2021) Inhibition of the PP2A activity by the histone chaperone ANP32B is long-range allosterically regulated by respiratory cytochrome c. Redox Biology 43, 101967. DOI: https://doi.org/10.1016/j.redox.2021.101967
• Chaboy, J ; Díaz-Moreno, S. ; Díaz-Moreno, I. ; De la Rosa, M.A. ; Díaz-Quintana, A (2011) How the Local Geometry of the Cu-Binding Site Determines the Thermal Stability of Blue Copper Proteins. Chemistry & Biology 18, DOI: https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2010.12.006
• Díaz-Quintana A., Leibl, W. , Bottin H. and Sétif, P. (1998) Electron Transfer in Photosystem I Reaction Centers Follows a Linear Pathway in Which Iron−Sulfur Cluster FB Is the Immediate Electron Donor to Soluble Ferredoxin. Biochemistry 37, 3429-3439. DOI: https://doi.org/10.1021/bi972469l